L3 Interface Biologie - Chimie

Cette UE libre est ouverte aux étudiants qui souhaitent suivre un enseignement optionnel supplémentaire (sous réserve de compatibilité des emplois du temps et après accord des responsables de formation) ou réaliser un stage facultatif conventionné.
NB : Cette UE est non diplômante, c’est à dire que sa validation ne peut pas servir à l’obtention des 60 ECTS nécessaires à la validation de l’année

OAV : Acquérir un complément de formation.

Modalités de contrôle des connaissances et compétences (MC2C) :

Si l’étudiant s’inscrit dans cette UE dans le but de suivre une UE optionnelle supplémentaire, la validation de l’UE suivra les MC2C de l’UE en question. Si l’étudiant s’inscrit dans cette UE dans le but de réaliser un stage facultatif conventionné, il conviendra avec son enseignant référent des modalités de suivi et d’évaluation. Cette évaluation ne fera pas l’objet d’une note, le résultat sera « acquis » ou « non acquis ».

Cette UE n'est ouverte qu'aux seuls étudiants du parcours Bio-Concours.

L’objectif de cette UE est de préparer les étudiants aux épreuves orales d’admission des concours Licence-Agro/Licence-Véto. Les enseignements sont organisés comme suit :

Préparation à l’épreuve d’entretien (20h environ) : 

La préparation consiste en des entretiens blancs devant un jury et en présence de l’ensemble des étudiants de la promotion. Le but est de préparer les étudiants à cette épreuve (i) en précisant le projet professionnel de chacun, (ii) en guidant l’étudiant vers les sources documentaires nécessaires à l’élaboration de son projet, (iii) en lui apprenant à tirer parti de son parcours, de ses expériences, de ses qualités ou compétences pour élaborer sa présentation, (iv) à savoir réagir de façon appropriée face aux questions du jury.

Préparation à l’épreuve « Sciences et Société » (30h environ) : 

La préparation à cette épreuve comporte (i) l’acquisition de connaissances générales via une série de conférences sur des thèmes scientifiques d’actualité (OGM, expérimentation animale, transhumanisme, séquençage du génome humain, biodiversité, alimentation…), (ii) une formation méthodologique en TD (travail sur la problématisation et l’argumentation autour d’articles tirés de périodiques scientifiques de type « grand public » ou de la presse classique et (iii) des oraux blancs pour s’entraîner en conditions du réel.

NB : Cette UE est facultative et non diplômante, c’est à dire que sa validation ne peut pas servir à l’obtention des 60 ECTS nécessaires à la validation de l’année.

À l'issue de cette préparation, les étudiants seront capables de :
OAV1. Exposer leur parcours et leurs objectifs professionnels en valorisant les compétences acquises au cours de leur cursus ou de leurs expériences extra-universitaires.
OAV2. Être à l'aise lors d'un entretien de recrutement.
OAV3. Argumenter l’impact sociétal ou éthique de certaines avancées scientifiques en Sciences de la Vie.
OAV4. Se positionner sur un sujet "Sciences et Société" et faire preuve d’esprit critique.

Pour une préparation efficace aux oraux Licence-Agro et Licence-Véto, il est indispensable que les étudiants suivent l'actualité via des médias variés (vulgarisation scientifique, presse quotidienne (notamment via le portail Europresse de l'Université Paris-Saclay, blogs internet, documentaires de qualité sur YouTube...) et se renseignent sur les actualités du monde agricole et du monde vétérinaire. Il est également fondamental de consulter les sites des écoles afin de se renseigner sur leurs programmes et spécificités.

Liens utiles :

Site de l'académie d'agriculture : https://www.academie-agriculture.fr/

Site de l'académie vétérinaire : https://academie-veterinaire-defrance.org/

Rapports de jury des épreuves des concours B-BIO/B-ENV : https://www.concours-agro-veto.net/spip.php?rubrique381

OBJECTIFS : L’UE Conduite de Projet en Équipe (CPE) amènera l’étudiant à concevoir un projet avec comme objectifs majeurs d’apprendre (1) à organiser son travail au sein d’un groupe et (2) à s’intégrer dans un groupe et y trouver sa place. Il s’agit d’un élément clé de sa future insertion professionnelle. Chaque équipe (composée de 4 à 6 étudiants) sera amenée à expliciter clairement ses objectifs collectifs et ses règles de fonctionnement. Ce point sera abordé très tôt en début de projet de façon à s’assurer de l’efficacité du fonctionnement de l’équipe.
Découvrir les autres compétences au sein du groupe, apprendre à s’appuyer sur les autres membres de l’équipe afin de dégager les complémentarités et synergies éventuelles, sont des étapes importantes dans la réussite d’un tel projet.

ORGANISATION : À l'issue de la présentation générale du contenu et des objectifs du module en amphithéâtre, chaque groupe d’étudiants choisira un thème qui constituera son projet.

Compétences préprofessionnelles :
- Travailler en équipe : s’intégrer, se positionner, collaborer, communiquer et rendre compte
- Compétences transférables :
- S’organiser, gérer son temps et ses priorités
- Faire preuve d’initiative
- Rechercher, mobiliser les informations scientifiques pertinentes sur un sujet précis et les mettre en forme
- Construire et développer une argumentation
- Faire preuve d’esprit critique
- Respecter la syntaxe et l’orthographe
- Construire un exposé adapté à l’objet et au public
- Prendre la parole

L’UE est intégralement évaluée en contrôle continu : Selon le projet, les étudiants seront évaluées sur un support écrit (Poster, compte-rendu, dossier ou autre format) et une soutenance orale.

Ouvrages de référence sur la démarche Management de Projet en Équipe :

Marchat H. Le kit du chef de projet Editions Eyrolles, 257p, 2018

Attendus de l'UE Langue-Anglais3 : Niveau B2 minimum dans les 5 compétences linguistiques.

ANGLAIS DE SPÉCIALITÉ. Cette UE s'inscrit dans la continuité de l'UE Langue-Anglais2 tout en introduisant un
travail sur la langue de spécialité (scientifique et/ou de l'entreprise) : on prolongera l'approche actionnelle dans les 5 compétences (compréhension orale et écrite, expression écrite, expression orale en continu et en interaction) à partir de thèmes choisis selon la filière (interaction à travers de documents écrits et/ou audiovisuels centrés sur une problématique et un scénario de communication). La communication interculturelle pourra être abordée dans le cadre du cours.

Le travail se fera par groupes de niveau.

Bases fondamentales de chimie/biochimie et de biologie (L1 et L2).

Cette UE comportera :

Notions de base de la préformulation et de la formulation
Connaissances de base des opérations pharmaceutiques (compression, granulation..)
Le choix des excipients dans les formes pharamceutiques
Contrôles qualité des formes pharmaceutiques

Analyse des formulations de médicaments

Responsable de l'UE : Ali MAKKY (UFR Pharmacie)

Cette UE est destinée aux étudiants qui s’intéressent à la technologie pharmaceutique et plus particulièrement à la formulation des médicaments.
Les objectifs principaux de cette UE :

• Savoir comment formuler efficacement un médicament
• Acquérir les notions de base de la préformulation galénique des formes pharmaceutiques

Les cours de cette UE auront lieu à la faculté de Pharmacie Centre Henri Moissan - Université Paris-Saclay en présentiel.

Elle comporte 25 h de de CM, 14h de ETD et 6h de TP. 

Les TDS et l'examen sont basés sur des questions de cours, des exercices de réflexions sur des médicaments sur le marché mais aussi sur des analyses de formulations de médicaments extraits des articles.

Pharmacie galénique - Bonnes pratiques de fabrication des médicaments de Le Hir
Formes pharmaceutiques pour application locale. Monique Seiller, Marie-Claude Martini
Médicaments et autres produits de santé (Cours + QCM)
1st Edition. Jean-Marc Aiache Jean-Michel Cardot Valérie Hoffart
Pharmacotechnie industrielle (3ème édition)

Chimie organique de L1, L2 et semestre 5
Chimie aromatique

Différents chapitres de la réactivité en chimie organique seront abordés sous forme d’atelier, au travers d’exemples concrets et appliqués :
• La chimie aromatique (SNAr)
• La chimie hétéroaromatique
• La chimie du soufre (Réaction de Mitsunobu, Corey..)
• La chimie du phosphore - contrôle de la stéréosélectivité dans la réaction de Wittig
• Réaction de cycloaddition 
• Introduction à la synthèse asymétrique

- Analyser et synthétiser des documents scientifiques
- Travailler en groupe
- Maitriser une synthèse multi étapes
- Savoir écrire des mécanismes.
- Savoir mettre en place un protocole opératoire de synthèse et l’adapter à partir d’un article.
- Réaliser une synthèse de composés organiques, les isoler, les purifier et les caractériser.

Au travers de travaux pratiques, d’analyses d’articles, vous découvrirez le rôle de la chimie organique dans les domaines pharmaceutiques, cosmétiques, agroalimentaire, de l’environnement et de la recherche.

Objectifs : Les objectifs de l’UE sont (i) de finaliser l’acquisition des connaissances de chimie générale et chimie organique relatives au programme du concours Licence-Véto, (ii) d'entraîner les étudiants à l’épreuve écrite d’admissibilité.

Contenus :

• Cours (4h) et TD (10h) de chimie générale : complétion du programme (cinétique) et révisions (thermochimie, acides et bases, composés peu solubles, redox); problèmes d'annales
• Cours (14h) et TD (14h) de chimie organique : complétion du programme de chimie organique et révisions (chimie organique générale, alcènes, monohalogénoalcanes, alcools, amines, aldéhydes et cétones, acides carboxyliques et dérivés d'acides, synthèses partielles ou totales de molécules d'intérêt) ; problèmes d'annales
• TP (3h) : cinétique chimique
• Concours blancs

Être prêt à passer l’épreuve écrite d’admissibilité (chimie) du concours Licence-Véto
 OAV1. Connaître et savoir appliquer les notions de chimie générale de l'écrit du concours Licence-Véto.
OAV2. Réaliser et exploiter une expérience de cinétique chimique en suivant un mode opératoire.
OAV3. Connaître et savoir appliquer les principales réactions de chimie organique à des synthèses de molécules.
OAV4. Être autonome dans l'application d'une méthodologie pour résoudre des problèmes du concours Licence-Véto.

Enseignement présentiel avec alternance de Cours/TD/TP et concours blancs.

Les annales et rapports de jury des épreuves de concours sont consultables à l’adresse suivante : https://www.concours-agro-veto.net/spip.php?rubrique376

• Les ouvrages destinés aux CPGE pourront être consultés (par exemple, Chimie BCPST-véto collection Méthodes et annales aux éditions Tec et Doc ou J'assure aux concours BCPST, éditions prépa et concours)
• des annales corrigées du concours B (plusieurs éditeurs)

L’UE Biologie des cancers (4,5 ECTS) propose une initiation complète aux mécanismes fondamentaux de la cancérogenèse et à leurs implications thérapeutiques.
Cours magistraux (17 h)
Les CM permettent de découvrir les aspects fondamentaux moléculaires et cellulaires de la formation des cancers. Seront étudiés :
•        les mutations génétiques et l’instabilité du génome ;
•        la perturbation des points de contrôle du cycle cellulaire ;
•        la résistance à l’apoptose et le contournement des mécanismes de sénescence ;
•        l’acquisition d’un potentiel prolifératif illimité et la reprogrammation métabolique ;
•        la formation des métastases et l’angiogenèse ;
•        l’implication du système immunitaire, entre surveillance et échappement ;
•        les principes fondamentaux des thérapies anticancéreuses (chimiques, ionisantes, ciblées, immunothérapies).
Ces enseignements s’appuient sur le cadre conceptuel des Hallmarks of Cancer (Hanahan & Weinberg) et mettent en relation les mécanismes biologiques et leurs applications cliniques.
Travaux dirigés (16 h)
Les TD complètent les CM par des exercices d’analyse de données issues de la littérature scientifique (figures, jeux de résultats expérimentaux, études de cas). Ils visent à développer la capacité d’interprétation critique, la mise en relation de données disparates et la construction d’arguments scientifiques solides. Un accent particulier est mis sur la lecture active d’articles de cancérologie et la préparation d’exposés oraux en groupe, autour de thématiques complémentaires à celles vues en CM.
Travaux pratiques (6 h)
Les TP initient les étudiants à l’exploitation de bases de données internationales, notamment le TCGA (The Cancer Genome Atlas). Ils permettent de manipuler des données génomiques et transcriptomiques réelles, d’apprendre à effectuer des analyses exploratoires simples et d’interpréter les résultats en lien avec la biologie des cancers.
Activité en autonomie (6 h)
En groupes de 4 à 5, les étudiants choisissent un article scientifique et/ou une thématique liée à la cancérologie et préparent un exposé oral présenté en fin d’UE. Cette activité implique recherche documentaire, analyse critique et synthèse d’informations issues de sources variées, ainsi que la conception d’un support visuel. Elle développe autonomie, travail collaboratif et communication scientifique.

OAV1. Comprendre les mécanismes de la transformation tumorale

Identifier et expliquer les grands processus impliqués dans la cancérogenèse en s’appuyant sur le cadre conceptuel des Hallmarks of Cancer (Hanahan & Weinberg). Cela inclut l’instabilité génétique, la dérégulation des points de contrôle du cycle cellulaire, la résistance à la mort cellulaire, l’acquisition d’un potentiel prolifératif illimité, la capacité d’induire l’angiogenèse, l’invasion tissulaire et la formation de métastases, ainsi que l’échappement à la surveillance immunitaire et la reprogrammation métabolique. Être capable d’illustrer ces mécanismes à travers des exemples concrets, allant des altérations moléculaires aux conséquences cellulaires et tissulaires.

OAV2. Analyser et présenter de manière critique la littérature scientifique

À partir de l’étude d’un article scientifique choisi, savoir :

•        extraire et interpréter les informations essentielles,

•        situer les résultats dans leur contexte scientifique,

•        développer une analyse critique de la méthodologie et de la portée des conclusions.

L’étudiant doit également être capable de présenter de façon synthétique et didactique le contenu de l’article lors d’un exposé oral, en construisant un support adapté. Ce travail est mené en groupe afin de développer des compétences collaboratives, la répartition des tâches, l’argumentation scientifique et la communication claire auprès d’un auditoire.

OAV3. Exploiter des bases de données en cancérologie

Utiliser et analyser des ressources bio-informatiques et des banques de données internationales (par exemple le TCGA, The Cancer Genome Atlas) pour explorer des données génomiques, transcriptomiques ou cliniques en lien avec les cancers. L’objectif est de se familiariser avec la recherche de données ouvertes, leur traitement et leur interprétation, afin d’acquérir une autonomie dans l’utilisation de ces outils indispensables en biologie moderne.

L’UE associe cours magistraux, TD, TP et travail en groupe dans une progression cohérente qui articule connaissances fondamentales, analyses de données et apprentissages actifs. 
•        Les CM (17 h) apportent les bases théoriques sur les mécanismes de la cancérogenèse et les approches thérapeutiques.
•        Les TD (16 h) permettent aux étudiants de mettre en pratique ces acquis à travers l’analyse de données extraites de la littérature scientifique.
•        L'activité en autonomie (AA) est un travail collectif (6 h) qui est spécifiquement consacré à l’analyse approfondie d’un article scientifique et/ou une thématique non abordée en CM/TD en lien avec les cancers. Réalisé en petits groupes, il conduit à la construction d’une présentation didactique et à une restitution orale avec support visuel. Cet exercice développe des compétences en analyse critique, communication scientifique et collaboration.
•        Les TP (6 h) complètent la formation en introduisant les étudiants à l’analyse bio-informatique de données issues de grandes bases en cancérologie, renforçant ainsi leur autonomie et leur familiarité avec les outils numériques de la recherche actuelle.
La pédagogie de l’UE combine ainsi transmission de savoirs, apprentissage par l’analyse et la critique, et mise en situation collaborative. Les étudiants deviennent acteurs de leur formation, en reliant théorie, expérimentation numérique, travail collectif et communication scientifique.

The Biology of Cancer, RA Weinberg, Garland Science.

Objectif : L’objectif de l’UE est de poursuivre l’acquisition des connaissances et savoir-faire de chimie générale relatifs au programme du concours Licence-Véto, en vue de l’épreuve écrite d’admissibilité.
Contenus : Cours (14h) et TD (14h) : Transfert d’électrons en phase aqueuse (10h); Composés peu solubles (6h); Diagrammes E-pH (6h); Complexes en solution aqueuse (6h)
TP (2h) : Dosage redox

Poursuivre l’apprentissage des connaissances et acquérir la méthodologie de résolution de problèmes en chimie générale pour l'écrit d'admissibilité du concours Licence-Véto
OAV1. Connaître et savoir appliquer les notions de chimie générale relatives à l'écrit du concours Licence-Véto
OAV2. Appliquer une méthodologie pour résoudre des problèmes de ce concours.
OAV3. Réaliser et exploiter des dosages chimiques redox.

Enseignement présentiel avec alternance de Cours/TD/TP.

OA, OM niveau L2
Cinétique niveau L2

Cette UE se situe à l’interface chimie-physique / biologie. Les concepts de spectroscopie sont tous traités sur des exemples de biologie du niveau moléculaire au niveau cellulaire.
-Spectroscopie d’absorption, chromophores, instruments. 
-Phénomène de fluorescence, fluorophores, spectroscopie et microscopies (instruments). 
-Analyse spectroscopique et réactivité d’une protéine fluorescente (TP)

Concepts théoriques et les bonnes pratiques expérimentales associées à la spectroscopie UV-Vis d’une part et à la spectroscopie et la microscopie de fluorescence d’autre part.
Le détail de l’interaction lumière-chromophore/fluorophore, des instruments et des types de sondes existantes est traité en cours et expérimenté en TP.
L’accent est toujours mis sur les applications en biochimie et en biologie cellulaire.
Cette UE doit permettre de réaliser des expériences de spectroscopie en autonomie au laboratoire et les analyser (Quelle cuve pour quelle mesure et à quelle longueur d’onde ? Quelle technique de microscopie pour quelle information ? Quels paramètres sont importants pour faire une mesure quantitative ?)

Les TDs et l’examen sont basés sur des analyses de figures d’articles/documents.
Le TP est un travail global qui nécessite de mobiliser toutes les connaissances acquises pendant l’UE. La restitution se fait sous forme d’oral en fin de journée.

Avoir suivi l'UE de Chimie des Médicaments en L2

1. Sources des principes actifs naturels.
2. Sources des principes actifs synthétiques.
3. Conception des médicaments assistée par ordinateur.
4. Les grandes classes thérapeutiques.
5. Les principaux mécanismes d'action des médicaments.
6. Application aux médicaments contre les infections.
7. Application aux médicaments contre le cancer.

Connaître les stratégies et les outils de découverte et de développement des médicaments.
Appréhender les mécanismes d'action des médicaments par classe thérapeutique.

12h de CM + 4h de TD classiques + 4h de TD en pédagogie inversée + 4h de TP sur ordinateur + 1h de TD de révision sur wooclap

G.L. Patrick, « An Introduction to Medicinal Chemistry », Oxford University Press

L2 ou équivalent en chimie ou chimie-biologie

Chimie Inorganique :

Introduction-Généralités.
Le rôle crucial des ions métalliques dans le monde du vivant (catalyse, transfert d'électron, reconnaissance...).
Notion d’un complexe, éléments de transition, orbitales d, ligands.
Classification des ligands (géométrique et nomenclature de Green).
Décompte électronique en modèle covalent. Interaction entre un ion métallique et un ligand, force de liaison en chimie des complexes.
Théorie du champ cristallin, bloc d, valeur de Do. Utilisation de la théorie du champ cristallin, propriétés électroniques des complexes métalliques, transition électronique, propriétés magnétiques.
Théorie des Orbitales Moléculaires, diagramme des OMs d’un complexe, notion de symétrie.
Comparaison Champ Cristallin et théorie des OMs, rationalisation de Do.
Théorie du recouvrement angulaire, notion d’inertie et labilité, échange de ligand.
Réactivité des complexes métalliques pour les réactions de transfert d'atome (oxygène).

Modifications Chimiques des Protéines :

Introduction-Généralités (type et nature des modifications ; modifications naturelles ; aminoacides modifiables).
Modifications « non résidu-spécifiques » des protéines (pH extrêmes, basiques ; Sanger ; Edman).
Modifications « résidu-spécifiques » des protéines (Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Trp, Cys, Met).

Synthèse peptidique :

Les peptides-Généralités.
Synthèse peptidique : protection des fonctions des acides aminés et méthodes de couplage - Stratégie de synthèse - Synthèse sur support solide : présentation des supports, des linkers et des deux stratégies (BOC/Bn – Fmoc/tBu).

Chimie Bioinorganique :

Interaction des métaux avec les macromolécules biologiques : protéines, acides nucléiques.
Catalyse de réactions hydrolytiques et redox.
Réactivité des complexes de métaux de transition. Vers des mécanismes dans les métalloprotéines.

Acquérir les compétences de base en chimie inorganique, bioorganique et bioinorganique permettant : 1) d’expliquer les rôles des ions métalliques dans le monde du vivant et de décrire leurs interactions avec les macromolécules biologiques, 2) d’expliquer la réactivité des métalloprotéines, 3) de proposer les étapes nécessaire à la synthèse d’un polypeptide, 4) de modifier sélectivement un type d’aminoacide d’une protéine.

-Chimie inorganique : Prof. Ally Aukauloo, ICMMO
-Chimie bioinorganique : Prof. Frédéric Avenier, ICMMO
-Chimie bioorganique : Dr Hélène Dorizon et Prof. Laurent Salmon, ICMMO

“Biochemistry”, L. Stryer, 3rd ed., Freeman
“Amino Acid and Peptide Synthesis”, J. Jones, Oxford Chemistry Primers
“Principes de Biochimie Minérale”, S. J. Lippard & J. M. Berg, DeBoeck

Avoir suivi l’UE de Biochimie de L2 ou équivalent

- Rappels de cinétique et thermodynamique ; rappels sur les structures et fonctions chimiques des molécules énergétiques de base (oses, acides aminés, acides gras) ;
- Rappels et approfondissement des voies métaboliques essentielles : fonctionnement, régulation, mécanisme catalytique des enzymes les plus importantes ;
- Rappels sur la notion de récepteur membranaire, les interactions ligand/récepteur, notions d’équilibre et d’affinité, liaisons non spécifique et spécifique
- Structure et mode de fonctionnement des RCPG (b-adrénergique et glucagon), couplage aux protéines G, adénylylcyclase/AMP cyclique, régulation protéine kinase A
- Structure et mode de fonctionnement du récepteur de l’insuline et de la voie de signalisation IRS-1, PI 3’-kinase, PDK-PKB/AKT. Domaines PTB, SH2, PH.
- Structure et fonction des protéines kinases (S/T et Y), domaine conservé, boucle d’activation, pseudo substrat
- Intégration des voies glucagon/insuline au niveau du métabolisme du glycogène, des triglycérides et du transport de glucose.
- Rappels de bioénergétique (notions d’enthalpie libre, de potentiel chimique, de spontanéité d'une réaction, de couplage de deux transformations)
- Énergétique de la diffusion facilitée et du transport actif
- Mécanismes moléculaires qui sous-tendent le transport de molécules énergétiques comme le glucose
- Description des mécanismes associés aux transports actifs secondaires, notamment celui impliqué dans le transport du glucose.

- Maîtriser les bases indispensables à une compréhension globale des processus métaboliques et de leur régulation ;
- S’approprier les mécanismes moléculaires de réactions métaboliques et de réactions de transport ;
- Connaître certaines pathologies associées à des dysfonctionnements du métabolisme et du transport de solutés ;
- Décrire les processus cellulaires principaux de régulation hormonale du stockage des réserves énergétiques glucidiques et lipidiques ;
- Décrire, analyser et interpréter des documents dans l’optique d’acquérir une démarche scientifique ;
- Mettre en œuvre une démarche expérimentale pour étudier la régulation d’une voie métabolique au niveau de l’expression génique.

L'UE est découpée en cours magistraux, et séances de Travaux Dirigés et de Travaux Pratiques, comme suit :
- CM : 12 séances de 1h30 réparties en 3 grandes parties équivalentes : Transport membranaire, métabolisme énergétique, signalisation cellulaire ;
- TD : 8 séances de 2h, pour approfondir les notions vues en CM et/ou aborder des notions non vues en CM ;
- TP : 11h pour illustrer la régulation d’une voie métabolique au niveau de l’expression génique.

Biochimie et biophysique des membranes (Emanuel Shechter)
Biologie moléculaire de la cellule (Bruce Alberts et collaborateurs) Biochimie (Lubert Stryer)

Structures des lipides
Notions de base de Bioénergétique
Couplage chimiosmotique et synthèse ATP

La structure des molécules biologiques :

• Nucléotides et acides nucléiques
• Acides aminés et structure des protéines (primaire, secondaire, ternaire et quaternaire)

Structure des principales molécules biologiques (Analyse des interactions intra et inter-moléculaires, Modifications post-traductionnelles des protéines)
Méthodes d’analyse et de détection des interactions protéine/ligand, protéine/ADN et protéine/protéine
Méthodes de détermination de structures 3D
Analyse de la relation séquence-structure-fonction
Enzymologie (grands types de réactions, catalyse enzymatique et formalisme Michaelien, tests enzymatiques, contrôle/régulation de l'activité enzymatique)
voies métaboliques principales (contrôles et intégration à l'échelle cellulaire)
Initiation à l'ingénierie des protéines
Transports et dynamique membranaires
Structure des lipides et protéines membranaires
Méthode d’étude des protéines membranaires
Transport de soluté à travers une membrane
Diffusion latérale et transversale des constituants membranaires

OAV1. Connaitre le principe général de techniques de détection et de mesures d’interactions et savoir analyser leurs résultats.
OAV2. Savoir décrire le site actif et le mode d'action d'enzymes et connaitre les grandes familles d'enzymes
OAV3. Connaitre les grands principes des techniques de détermination de structure 3D et savoir analyser une structure 3D.
OAV4. Rechercher des protéines homologues et comparer des structures 3D.
OAV5. Savoir expliquer les principes de l'ingénierie des protéines au travers d'exemples d'applications en biotechnologie
OAV6. Calculer les paramètres cinétiques des enzymes répondant au modèle de Michaelis en appliquant les équations et représentations graphiques adéquates.
OAV7. Savoir écrire un schéma réactionnel, décrire et expliquer l’effet d’un inhibiteur sur une courbe de Michaelis.
OAV8. Prédire, reconnaitre, représenter la topologie des protéines membranaires / Illustrer et expliquer leurs méthodes d’étude.
OAV9. Citer et expliciter les différents types de transports membranaires de petits solutés qui peuvent exister dans une cellule / Identifier et nommer plusieurs exemples de canaux et transporteurs cellulaires ; expliquer, commenter et discuter leur rôle physiologique.
OAV10. Écrire, nommer, identifier et comparer les caractéristiques des principaux lipides membranaires. Expliquer et illustrer la notion de dynamique membranaire.

Cours en Amphi + 10 TD de 2h par petits groupes.
Un partiel à la mi semestre.

« Principes de Biochimie » de Lehninger
« Biochimie » de Stryer, Berg & Tymoczko
" L'essentiel de la Biochimie " de E. Guillaume, P. Le Marechal et C. Baratti-Elbaz

Cours de biochimie et de biologie moléculaire de L1 et L2.

L’UE s’organise en deux parties, l’une dédiée à la biologie moléculaire et l’autre à la biochimie. Cette formation illustre ainsi la complémentarité des approches de biologie moléculaire et de biochimie. Chaque partie se déroule sur 4 jours consécutifs en salle de travaux pratiques. Les étudiants réalisent une série d’expériences visant un objectif commun qui est de produire une protéine recombinante et d’étudier sa fonction.

Cette formation pratique a pour but de former les étudiants à différentes démarches expérimentales permettant le clonage d'un gène (biologie moléculaire) et les techniques de purification et de caractérisation d’une protéine (biochimie). En biologie moléculaire, l'étudiant utilisera des techniques d’extraction d’ADN, de PCR, de restriction et ligation enzymatiques, d'électrophorèse en gel d’agarose et de transformation bactérienne. En biochimie, l'étudiant mettra en oeuvre des techniques de chromatographie, d’électrophorèse en gel d’acrylamide, des cinétiques enzymatiques (dosages spectrophotométriques) et la détermination expérimentale des paramètres cinétiques d’une enzyme.

Toutes les mises en œuvre pratiques des expériences par les étudiants sont précédées par une explication détaillée de tous les principes expérimentaux et du déroulement précis des manipulations.

L’accent est mis sur le travail en autonomie et en binôme, à partir de protocoles détaillés et l’analyse de résultats expérimentaux obtenus. Les étudiants apprendront à organiser les expériences, à récolter des données expérimentales, à restituer leurs résultats sous formes de tableaux et de graphiques, et à transmettre ces données sous forme de compte-rendu ou de communication orale.

L’enseignement de cette UE vise à apporter aux étudiants de L3 des compétences techniques et d’analyses dans les domaines de la biologie moléculaire et de la biochimie. À l'issue de cet enseignement l'étudiant saura :

OAV1. Réaliser des expériences en conditions de laboratoire.

Appliquer un protocole expérimental, manipuler des instruments et techniques de base (pipette, balance, hotte, spectrophotomètre, préparation de solutions ou tampons), travailler en binôme et en groupe.

OAV2. Analyser et interpréter des résultats scientifiques et restituer les connaissances théoriques de biologie moléculaire et de biochimie.

Restituer les résultats expérimentaux sous forme de graphiques, schémas ou tableaux, analyser et interpréter les résultats, restituer ces données dans un compte-rendu et à l’oral, faire le lien entre les apports de la biologie moléculaire et la biochimie pour l’étude des protéines.

OAV3. Décrire les techniques de biologie moléculaire et de biochimie mises en œuvre pendant le TP et les connaissances théoriques qui y sont associées.

Définir et décrire : l’ADN, un gène, une protéine, une enzyme ; décrire une extraction d’ADN plasmidique, les étapes de clonage d’un gène (PCR, restriction, ligation, transformation, sélection, criblage), décrire une expérience d’électrophorèse d’ADN ou de protéines, décrire une expérience de purification de protéines (chromatographie), décrire une expérience de cinétique enzymatique.

Les étudiants manipuleront tous les jours et suivront l’évolution de leur projet sur 2 semaines. Le but de leurs manipulations sera de cloner le gène codant une enzyme dans un vecteur plasmidique, d’exprimer ce gène dans un hôte bactérien, de purifier la protéine ainsi produite et de déterminer les paramètres cinétiques de cette enzyme. Les étudiants analyseront leurs résultats au jour le jour et rédigeront un compte rendu afin de présenter leurs résultats et de pouvoir également les interpréter et les discuter. Des séances de cours et TD sont intégrées à cet enseignement pratique afin d’introduire les connaissances théoriques indispensables à la compréhension et à l’interprétation des expériences réalisées. L’évaluations comprendra une partie contrôle continu (investissement pendant les séances de travaux pratiques, compte-rendu et présentation orale) et un examen écrit final.

Principles of Biochemistry, Lehninger (ou équivalent), chapitres dédiés aux gènes et à leurs produits (biologie moléculaire), aux protéines et à l’enzymologie (biochimie).

Les prérequis nécessaires pour cette UE sont :

• les bases de la démarche scientifiques et des techniques expérimentales vues en L2 en biologie moléculaire.
• les connaissances acquises en L2 en génétique concernant la mitose, la méiose et la recombinaison des chromosomes
• les connaissances acquises en L2 en biologie moléculaire, sur le code génétique, la réplication, la transcription, la traduction, la régulation transcriptionnelle bactérienne (opéron lactose, répression catabolique)
• être en mesure de différencier le modèle d'expression compartimentée eucaryote du modèle procaryote (transcription-traduction simultanées)

Cette UE propose un approfondissement des connaissances acquises en L2 sur les principes et techniques de biologie moléculaire. Les différents thèmes abordés durant le cours porteront sur :
la structure, la topologie et la réplication de l’ADN en insistant sur les principales différences entre procaryotes/eucaryotes et sur l’importance de la topologie de l’ADN sur le plan énergétique.
la stabilité et la dynamique des génomes : description des principaux types de variation des génomes dans l'ensemble du vivant, de leur mécanisme d’apparition et de leur contrôle par les systèmes de réparation. Ce chapitre sera illustré par de nombreux exemples de variations pathologiques du génome observées chez l'homme (cancer).
la transcription et sa régulation : cette partie abordera en détail la régulation pré-transcriptionnelle sous l'angle des cascades d'activateurs/répresseurs et des modifications épigénétiques, ainsi que la régulation co-transcriptionnelle sous l'angle de l'épissage alternatif et de son impact sur le code génétique. Des exemples de maladies liées à l'épissage seront présentés.
la traduction et la régulation traductionnelle : description des différents mécanismes de régulation traductionnelle pouvant affecter les 3 temps de la traduction (initiation, élongation et terminaison). La surveillance des ARNm (NMD) sera également abordée. Ce chapitre sera illustré par de nombreux exemples.
La régulation par les ARN non-codants : Présentation de leur rôle essentiel dans la régulation transcriptionnelle et post-transcriptionnelle, avec chez les procaryotes, les régulations en cis (atténuateurs et autres riboswitches) et les régulations en trans (via des petits ARN) ; et chez les eucaryotes, le phénomène d'interférence ARN et les microRNA.
Ce cours sera, également, l'occasion d'aborder avec un regard scientifique le débat sociétal des relations entre génétique, épigénétique et environnement, ainsi que l’impact des grands projets de génotypage et séquençage sur l’étude des variations du génome.

Au cours des travaux dirigés, lors d’exercices illustrant les différents chapitres du cours, nous aborderons les techniques de biologie moléculaire mises en œuvre pour l’analyse :
de l’ADN : marquage de sondes (en 5' ou par amorçage aléatoire), Southern-blot, séquençage (méthode de Sanger), ainsi que des rappels sur les enzymes de restriction, ligase, les méthodes de clonage et la PCR.
des ARN : RT-PCR, cartographie à la nucléase S1 et extension d'amorce, et rappels sur le northern-blot.
des interactions ADN-protéines : retard sur gel (EMSA), empreinte (protection à la DNase I), étude de la structure de la chromatine (digestion à la MNase et ChIP).
L’accent sera mis sur l’importance des expériences témoins nécessaires, ainsi que sur les limites de chaque technique analysée.

Cette UE vise à permettre aux étudiants d’approfondir leurs connaissances sur les processus de réplication des génomes et d’expression des gènes ainsi que les techniques mises en œuvre pour les étudier, l’accent étant mis plus particulièrement sur les systèmes eucaryotes.
À l’issue de cet enseignement, l’étudiant-e sera en mesure :
OAV1. d’intégrer les processus de réplication de l’ADN dans leurs grandes caractéristiques, de distinguer les principales différences entre réplication procaryote et eucaryote et toute la pertinence des formes topologiques majoritaires des molécules d’ADN circulaires. Il/elle saura restituer ces processus à l’échelle de la cellule avec une vision intégrée.
OAV2. de définir les grandes classes de variations génomiques, de lésions de l'ADN, et leurs origines, de distinguer le cas échéant les variations germinales et somatiques ; et de décrire les principaux mécanismes de réparation.
OAV3. de décrire et de distinguer les différents mécanismes de régulation transcriptionnelle et/ou co-transcriptionnelle : régulation de l’état chromatinien (épigénétique), initiation de la transcription et épissage.
OAV4. de décrire les mécanismes de régulation ciblant les différentes étapes du processus de traduction (initiation, élongation et terminaison) ainsi que ceux impliquant la stabilité des ARNm.
OAV5. de distinguer les différents ARN non codants, de décrire leur biosynthèse et les mécanismes de régulation les impliquant ; de schématiser les modes d'action d'un sRNA bactérien et d'un miRNA ou siRNA eucaryote.
OAV6. de décrire les techniques expérimentales de biologie moléculaire (but, principe et limites), d’appliquer la démarche scientifique : analyser et interpréter les résultats expérimentaux, formuler à partir de ces données des conclusions ou des hypothèses, et choisir les expériences permettant de tester ces hypothèses.
OAV7. d'aborder avec un regard scientifique le débat sociétal autour des relations entre génétique, biologie moléculaire, santé et environnement; de prendre part à la réflexion sur les enjeux du génotypage et du séquençage massif.

Chaque partie du cours est illustrée par une ou deux séances de TD, séances qui permettent également de présenter une ou plusieurs techniques de biologie moléculaire. L’ensemble des techniques abordées durant cet enseignement est expliqué dans l’annexe à la fin du polycopié de TD. Il est essentiel que chaque exercice soit travaillé en amont par l’étudiant, avant la correction en salle. Lors de la première séance de TD, un quizz sera réalisé par chaque étudiant, portant sur les connaissances acquises en L2 en biologie moléculaire (réplication du chromosome bactérien, transcription, traduction, schéma de la structure d’un opéron bactérien, de son ARNm et des protéines qui en résultent, en nommant et en situant les divers signaux de transcription, de traduction ; schéma d’un gène eucaryote morcelé, de son ARN pré-messager et ARNm, localisation et identification des signaux de transcription, de traduction, d’épissage et de polyadénylation, rappel des différentes étapes de la maturation d’un ARNm). Ce quizz a deux buts, d’une part permettre à l’étudiant de faire le point sur ses connaissances par rapport au programme de biologie moléculaire de L2, prérequis nécessaires pour aborder cette UE, et d’autre part permettre à l’équipe enseignante d’identifier les points non acquis par la majorité des étudiants, nécessitant des rappels plus poussés avant d’aborder le thème concerné en cours ou en TD. Une séance de TD sera consacrée à la correction en salle d’un sujet d’annale d’examen.

Biologie moléculaire du gène. James Watson et coll. Editions Pearson.
Biologie moléculaire de la cellule. Bruce Albert. Editions Lavoisier.

Techniques de base de laboratoire

Mise en œuvre de réactions de chimie organique : synthèse, purification et caractérisation ; Application à des synthèses multi-étapes.

Réaliser une réaction chimique en utilisant un protocole expérimental 
Maitriser la mise en place des montages classiques de synthèse organique et les techniques de purification de composés organiques.
Savoir contrôler la pureté de composés synthétisés par GC.
Savoir caractériser les produits synthétisés par spectroscopie IR et RMN.

Travaux Pratiques. Mise à disposition d’éléments pédagogiques numériques dont capsules vidéo.

« Chimie Organique », N. Rabasso, De Boeck

Ceux de L1 et L2

Cette UE complète la formation en biologie cellulaire acquise en L1 et L2. Elle s'organise autour de 3 thèmes illustrés avec des exemples physiologiques et pathologiques :
I. Dynamique des processus cellulaires (trafic intracellulaire et transports)
II Signalisation cellulaire (transduction du signal et réaction cellulaire)
III Devenir des cellules (cycle et mort cellulaire)

I Dynamique des processus cellulaires
a) Trafic intracellulaire (adressage des protéines, endo- exocytose)
b) Transport membranaire (diffusion, pompes, canaux)
c) Cytosquelette (dynamique de polymérisation et son contrôle, moteurs moléculaires, interactions)
d) Adhérence et mobilité cellulaire

II Signalisation cellulaire
a) Introduction à la biochimie de la transduction du signal (kinases/phosphatases, messagers secondaires)
b) Échange d’informations avec l’environnement (récepteurs, messagers)
c) Intégration du signal et réaction cellulaire (protéines G, tyrosine kinases, MAPK, échelle de temps, localisation subcellulaire)

III Devenir des cellules
a) Cycle cellulaire et son contrôle
b) Mort cellulaire (apoptose,nécrose)

Les TP couvrent les techniques suivantes:
Culture cellulaire (cellules mammifères) / Transfection / Observation de la localisation sub-cellulaire de protéines-GFP / Test de viabilité cellulaire / Analyse quantitative d’images ou vidéos sur PC avec le logiciel ImageJ

OAV1. Décrire, mémoriser, illustrer les grands processus cellulaires et leur dynamique : trafic intracellulaire, étapes de la maturation des protéines, transports membranaires, adhérence et motilité cellulaire, dynamique du cytosquelette, contribution du cytosquelette aux processus précédents.
OAV2. Comprendre le concept de signalisation cellulaire et ses acteurs principaux; lister les grands types de récepteurs et leur mode d'action; mémoriser et illustrer certaines voies « classiques » de signalisation.
OAV3. Décrire et schématiser les mécanismes moléculaires du contrôle du cycle cellulaire.
OAV4. Décrire et schématiser la mort cellulaire par apoptose.
OAV5. Décrire des techniques d’analyses couramment utilisées en biologie cellulaire; appliquer les connaissances de cours dans un contexte expérimental ; décrire et interpréter des résultats expérimentaux obtenus in vitro, in cellulo, in vivo ; illustrer ou formuler une synthèse d’un ensemble de résultats expérimentaux.
OAV6. Réaliser des expériences simples de biologie cellulaire, analyser ces expériences à l’aide de logiciels adéquats et critiquer les résultats obtenus.

Les cours et les TD sont intercalés. Les TP sont concentrés sur 3 jours. Un compte rendu de TP est à rendre à l’issue de ceux-ci.

Livres de biologie cellulaire tel que « Alberts et al., Biologie Moléculaire de la cellule » (certains chapitres)

Techniques de base de laboratoire

Mettre en œuvre de grandes réactions de la chimie organique appliquées à la synthèse multi étape de composés d’intérêt : réaction de Mannich, chimie des sucres, réduction, coupure oxydante, réaction d’acétalisation, protection/déprotection des groupements fonctionnels...

Savoir travailler en groupe
Réaliser une synthèse multi étape sur plusieurs séances en suivant un protocole établi en français ou anglais.
Savoir gérer plusieurs expériences en parallèle
Savoir caractériser les produits réactionnels par spectroscopie IR et RMN.

« Chimie Organique », N. Rabasso, De Boeck

L1 PCST / MPC - Atomes , molécules, solides ou L1 BCST - Chimie 1 : De l’atome à la matière

Cours/TD
1. Rappels
1.1 notions de maille, de motif et de périodicité
1.2 notion de modes de réseau
2. Bases de cristallographie
2.1 Les 7 systèmes cristallins. Réseaux cristallins et plans réticulaires.
2.2 Le réseau réciproque. Notion de distance interréticulaire.
3. Bases de diffraction des rayons X
3.1 Rappels sur les rayonnements électromagnétiques, générations de rayons X, notions d’interférences
3.2 Interaction rayons X/réseau cristallin : la loi de Bragg
3.3 Intensité des pics de diffraction : le facteur de structure. Les extinctions liées au mode de réseau.
3.4 Intensité des pics de diffraction : le facteur de diffusion atomique. Conséquences pour l’étude structurale des solides organiques.

TP (2 séances de 2h)
1.1 manipulation de modèles de structures cristallines et d’un logiciel de visualisation de structure
1.2 interprétation de diffractogrammes de rayons X

1. Savoir décrire le solide cristallin en termes de motifs, de réseau périodique.
2. Savoir interpréter un diffractogramme de rayons X simple, notamment déterminer des paramètres de maille et un mode de réseau dans des cas simples

Enseignement de type classique avec cours magistraux et TD.
Documents pédagogiques disponibles sur e-campus. Exercices complémentaires proposés sous diverses formes (polycopiés, WIMS et/ou e-campus).
Responsable d'UE : Nathalie Prudhomme

Chimie des Solides, J-F. Marucco, EDP Sciences 2004, (cours + exercices)
Chimie des matériaux inorganiques : 2e année PC-PC*, A. Durupthy et coll., H Prepa, 2000 (cours + exercices)
Introduction à la cristallographie et à la chimie structurale, M. Van Meersche & J. Feneau-Dupont, Van Der Editeur, Louvain, 1973, 1988 (cours)

Chimie du L2 parcours chimie, interface Biologie-chimie, Chimie de la 2eme année de la LDD PC, LDD CSV, du L2 Bioconcours, de l’option de chimie du L2S4 biologie

Substitutions nucléophiles et Eliminations :
Substitutions nucléophiles : Influence du groupe partant, du nucléophile, de la structure du substrat, du solvant. Compétition SN1-SN2 - SN intramoléculaire - Réarrangements du carbocation - Assistance anchimérique.
Eliminations : E1, E2, E1cb. Compétition E1/E2/E1cb - Compétition SN-E - Influence de la structure du substrat, du solvant, de la température. Principales réactions d'élimination- Elimination d’Hoffmann - Double élimination : alcynes.

Alcènes : Additions non stéréospécifiques en conditions ioniques et radicalaires, additions stéréospécifiques anti ou syn.

Alcynes : Structure, acidité - Hydrohalogénation - Hydratation - Halogénation - Addition d'hydrures de bore et d'aluminium - Hydrogénation catalytique - Réaction des alcynures : (substitution, addition, ...)

Organométalliques : Préparations et réactivité des Organomagnésiens, Organocuprates, Organolithiens et organozinciques.

Dérivés carbonylés et analogues 
Additions nucléophiles : nucléophiles oxygénés, azotés, carbonés ; ylures de phosphore (réaction de Wittig).
Stéréosélectivité : modèles de Felkin-Ahn ; modèle cyclique.
Réactions du carbone en alpha : halogénation ; énolates et réactivité ; aldolisation inter- et intramoléculaire et crotonisation. Enamines, caractère nucléophile, équilibre iminium-énamine dans les réactions enzymatiques (aldolase, décarboxylase) - Ions iminium : amination réductrice, caractère électrophile (réaction de Mannich, biosynthèse d'alcaloïdes) 
Oxydation et réduction : Baeyer-Villiger ; réduction par les hydrures métalliques et les métaux ; réductions de Wolff-Kishner, Clemmensen.

Acides carboxyliques et dérivés
Halogénures et anhydrides d'acides : préparation et réactions avec nucléophiles oxygénés, soufrés, azotés (dont diazométhane) et carbonés ; réduction par les hydrures ; réactions du carbone en alpha (Claisen, Dieckmann). Décarboxylation des béta-cétoacides.

Groupements protecteurs de la fonction alcool.

Approfondir les connaissances sur les réactions de substitution nucléophile et de béta-élimination
Décrire la synthèse et la réactivité des alcynes
Décrire la synthèse et la réactivité des composés organométalliques de métaux de transition les plus courants.
Maîtriser la réactivité des composés carbonylés et carboxylés, de leur préparation à leur utilisation en synthèse.
Appréhender la notion de groupements protecteurs.
Savoir mobiliser toutes les notions acquises dans des schémas réactionnels complexes.
Savoir mobiliser les notions acquises pour comprendre des mécanismes réactionnels équivalents du vivant

Enseignements avec cours magistraux, travaux dirigés et mise à disposition d’éléments pédagogiques numériques.
Contrôle continu, examen.

VOLLHARDT et SCHORE , Traité de Chimie Organique, 3ème édition, (De Boeck Université)
Nicolas RABASSO, Chimie, Cours et applications Tome 1 (De Boeck Université)
Jonathan CLAYDEN , Chimie Organique (De Boeck Université)
BRÜCKNER, Mécanismes réactionnels en Chimie Organique (de Boeck Université)

Pour une étude plus approfondie :

CAREY et SUNDBERG, Chimie organique avancée 3ème édition Tomes 1 et 2 (De Boeck Université )
MARCH, Advanced organic chemistry fifth edition (Wiley-Interscience)

Pour revoir des notions de L1-L2 :

DECODTS Guy, Les bases de la chimie organique (Flammarion)
Mc MURRY, Chimie Organique, les grands principes (Dunod)
Paul ARNAUD, Chimie Organique (Dunod)

Modules de chimie organique et d’analyse spectroscopique IR et RMN du L1 et du L2

Isomérie-stéréoisomérie (niveau 2) :
Analyse conformationnelle
Décrire les interactions alcanes linéaires (interaction butane gauche, stabilisations éventuelles, énergie de déstabilisation) et dérivés cycliques (cyclohexanes, dioxolane, décaline)
Détermination des enthalpies libres des équilibres conformationnels pour les cyclohexanes polysubstitués et savoir les commenter.

Stéréoisomérie - chiralité - Prochiralité
Chiralité, pouvoir rotatoire, énantiomérie, diastéréoisomérie
Activité optique en absence d’atomes de carbone asymétriques (chiralité axiale) Exemples des allènes, spiranes, atropoisomères…
Notions de prochiralité et topocité

Analyse spectroscopiques IR et RMN (niveau 3) :
Isomérie-stéréoisomérie (niveau 2) :
Analyse conformationnelle
Décrire les interactions alcanes linéaires (interaction butane gauche, stabilisations éventuelles, énergie de déstabilisation) et dérivés cycliques (cyclohexanes, dioxolane, décaline)
Détermination des enthalpies libres des équilibres conformationnels pour les cyclohexanes polysubstitués et savoir les commenter.

Stéréoisomérie - chiralité - Prochiralité
Chiralité, pouvoir rotatoire, énantiomérie, diastéréoisomérie
Activité optique en absence d’atomes de carbone asymétriques (chiralité axiale) Exemples des allènes, spiranes, atropoisomères…
Notions de prochiralité et topocité

Analyse spectroscopiques IR et RMN (niveau 3) :
- Identification des fonctions organiques par spectroscopie IR
- Détermination de structures de molécules organiques complexes (symétrie, alcène, alcyne, aromatiques) par analyse spectroscopique RMN. 
- Analyse des déplacements chimiques, des multiplicités et des constantes de couplages dans des systèmes AB, AX et ABX.

Identifier les interactions déstabilisantes des conformères de composés acycliques et cycliques.
Prédire à l’aide de données thermodynamiques dans quel sens l’équilibre conformationnel sera déplacé.
Décrire les différents types de chiralité et identifier tous les stéréoisomères de configuration d’une molécule.
Maitriser les notions de prochiralité et de topicité.
Déterminer une structure de molécules organique complexes à partir de données spectroscopiques IR et RMN.

Enseignements avec cours magistraux et travaux dirigés. Mise à disposition d’éléments pédagogiques numériques, documents de cours et TD, annales de partiels et d’examens.

Traité de Chimie Organique, Vollhardt, Schore, de boeck
Chimie Organique, Clayden, Greeves, Warren, Wothers, de boeck